Еміль Фішер: біографія, дата і місце народження, наукова діяльність, відкриття, нагороди, особисте життя, дата та причина смерті

Вивчення ферментів і білків

У 1892 р. в основному завдяки великим дослідженням цукрів і пуринів, Фішер змінив Хофмана на посаді професора Берлінського університету, який у той час був найбільшим і найпрестижнішим хімічним інститутом Німеччини. Його стараннями Берлін став одним з передових світових наукових центрів. Фішер керував роботою сотень учнів і колег з Європи, Північної Америки і Японії.

Там же німецький хімік приступив до вивчення ферментів і білків. Глибоке дослідження цукрів включало процес їх перетворення дріжджами, і він виявив, що з відомих стереоизомеров глюкози лише деякі можуть розщеплюватися ферментами. Оскільки ці ізомери відрізнялися тільки їх просторовими властивостями, Фішер дійшов висновку, що фермент в дріжджах для взаємодії з молекулою цукру також повинен мати певну просторову орієнтацію. Молекулярна асиметрія має важливе значення, оскільки вона впливає на трансформації в організмі.

Продовжуючи вивчати вуглеводи, з 1908 року Фішер досліджував таніни, галлиевую кислоту, похідні цукрів. У 1912 р. він показав, що таніни не є глюкозидами, а складними ефірами і синтезують пентадигаллоилглюкозу, яка володіє властивостями таніну. У 1918 році він встановив складу китайської таніну у вигляді пентаметадигаллоилглюкозы. Він також синтезував гептатрибензоилгаллоил-p-йодфенилмальтосазон. Ця похідна мальтози мала молекулярну масу 4021, набагато перевищувала характеристику будь-якого синтетичного продукту.

У 1899-1908 рр .. хімік Еміль Фішер вніс величезний внесок у знання про білки. Він прагнув до аналізу ефективних методів розділення та ідентифікації окремих амінокислот, виявлення їхніх нових типів, циклічних амінокислот проліну і оксипроліну. Фішер також вивчав синтез білків, отримуючи різні амінокислоти в оптично активній формі і поєднуючи їх. Він зміг встановити тип зв’язку, який з’єднував би їх в ланцюги, а саме пептидний зв’язок, і з допомогою цього отримав дипептиды, а потім трипептиды і поліпептиди.

Дивіться також:  Біфторид амонію: характеристика речовини, сфера застосування, токсичність

У 1901 р. у співпраці з Фурно Еміль Фішер відкрив синтез дипептида, глиця-гліцину, і в тому ж році опублікував свою роботу по гідролізу казеїну. В лабораторних умовах він отримував амінокислоти, що зустрічаються в природі, і відкривав нові. Його синтез олигопептидов завершився октодекапептидом, який володів багатьма характеристиками природних білків. Це і наступні роботи призвели до кращого розуміння білків і заклали основи для подальшого їх вивчення.

Таким чином, Фішер брав участь у визначенні хімічної структури ферментів і білків. Йому було відомо, що білки складаються з амінокислот, але німецький учений припустив, що амінокислоти в білках пов’язані між собою амидными зв’язками, названими їм пептидними. Він встановив наявність цього класу молекул в білках, розробивши синтетичні методи створення довгих ланцюжків амінокислот. Вони утримувалися пептидними зв’язками і утворювали речовини, схожі на білок. У 1907 році він створив поліпептид з 18 амінокислоти і показав, що його можна зруйнувати ферментами так само, як і природний білок.

В додаток до цього Фішер вивчав ферменти та хімічні речовини в лишайниках, які він знаходив під час своїх частих походів у Шварцвальд, а також речовини, що використовуються в дубленні, а в останні роки життя і жири.

Фішер визнавав складність білків. Навіть його прості пептиди мали безліч ізомерів, і було надзвичайно складно встановити будову і структуру будь-якого білка. До 1905 року він диференціював 29 поліпептидів і перевірив їх взаємодію з різними ферментами. Фішер характеризував білки щодо кількості, виду і розташування амінокислот. У 1916 р. він узагальнив свою роботу по синтезу близько 100 поліпептидів і попередив, що вони являють собою лише невелику частину можливих комбінацій, які можуть бути знайдені в природних білках.

Дивіться також:  Карбонатна жорсткість води: визначення, поняття жорсткої та мякої води, хімічні і фізичні властивості, одиниці вимірювання та способи усунення проблеми